Строение молекул белка. Аминокислоты способны соединяться друг с другом пептидной связью. Соединенные между собой аминокислотные остатки образуют полипептидную цепь - первичную структуру белка. В зависимости от последовательности различных аминокислот в цепи белки обладают определенными особенностями. Молекулы белков могут образовывать не только первичную, но и вторичную, третичную и даже четвертичную структуру.
Первичная структура белка представлена нитью, состоящей из последовательности соединенных друг с другом аминокислот. Обычно эта нить впоследствии скручивается в виде спирали. Скрученная в виде спирали нить называется вторичной структурой белка. Основная причина возникновения такой формы заключается в том, что между витками спирали образуются водородные связи. Образовавшаяся спираль продолжает скручиваться дальше, создавая сложную пространственную структуру (конфигурацию). В результате многократных скручиваний молекула принимает вид сферы (глобулы) или клубка, значительно уменьшившись в размерах. Это третичная структура белка. Белок третичной структуры становится биологически активным.
Третичная структура белка обусловлена, в основном, гидрофобными взаимодействиями, дисульфидными (-S-S-) (например, в радикале аминокислоты цистеина) и другими связями, возникающими между аминокислотами, расположенными в цепи друг над другом.
• | Большинство белковых молекул имеют значительную длину и обладают большим молекулярным весом. К примеру, молекулярная масса белка инсулина составляет 5700, фермента рибонуклеазы - 127 000, альбумина (яичного белка) - 36 000, а гемоглобина - 65 000 а.е.м. В состав различных белков входит различное число видов аминокислот. Например, фермент рибонуклеаза содержит 19 видов аминокислотных остатков, а инсулин - 18. |
Таким образом, большинство белков выполняют свою биологическую функцию, приобретая третичную структуру. Наряду с этим, для выполнения определенных функций организму требуются белки с более высокой структурной организацей. Такой структурой является четвертичная структура белка.